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生物化学复习题

2024-03-01 来源:步旅网
氨基酸的分类:非极性、极性不带电、酸性(负电)、碱性(正电)蛋白质中N含量为16%,每含有1g N,就相当于有6.25g蛋白特殊氨基酸:甘氨酸 分子量最小

脯氨酸 自身成环 酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 具有光吸收特性

半胱氨酸 形成二硫键 甲硫氨酸 起始密码子编码的氨基酸 组氨酸 组氨酸标签,用于亲和纯化 1-4级结构的定义

2级结构包括:α螺旋 β折叠 β转角 无规则卷曲维持1-4级结构的作用力:1 肽键2 氢键

3 疏水相互作用、离子键、氢键、范德华力4疏水相互作用、离子键、氢键、肽平面与二面角 拉氏构象图的意义?

列举超二级结构:锌指结构 亮氨酸拉链 螺旋-环-螺旋 螺旋-转角-螺旋结构域的定义 变构效应 镰刀状红细胞贫血症的病因是谷氨酸变为了缬氨酸

疯牛病的病因是朊蛋白的二级结构由α螺旋变为了β折叠

等电点的定义,通常情况下,大多数蛋白在生理pH下带负电。沉降系数用S表示,与蛋白质分子量成正比

蛋白质纯化的方法有 亲和纯化 依据 蛋白质的亲和力 离子交换纯化 蛋白质的带电性 凝胶过滤纯化 蛋白质分子大小 疏水相互作用纯化 蛋白质的疏水性

蛋白质电泳方法有 SDS-PAGE 和 IEF(等电聚焦),两者结合起来的电泳方式叫做 双向电泳(2D)SDS-PAGE的原理?

双向电泳的第一向为IEF(等电聚焦),以等电点分离;第二向为SDS-PAGE,以分子量分离。

蛋白质测序的两种方法:N端测序(Edman降解)、质谱测序。蛋白质三维结构的研究方法:核磁共振(NMR)、X-射线晶体学

酶的专一性包括:绝对专一性 相对专一性 立体异构专一性活性中心的定义

活性中心中包含 结合基团、和催化基团辅酶和辅基的区别?

酶促反应的机理主要有:锁钥学说、诱导契合学说

米氏方程= ? 米氏常数的定义 Km的意义:酶与底物的亲和力 Vmax的意义:酶的有效浓度

酶的可逆性抑制包括:竞争性 非竞争性 反竞争性 抑制。Km 增大 不变 变小Vmax 不变 变小 变小

酶的活性调控包括:酶原的激活、变构调控、共价修饰调控

酶的命名法:传统命名法:根据底物、催化的反应、历史原因、编码基因

系统命名法:氧化还原酶、转移酶、水解酶

裂合酶、异构酶、连接酶

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